close
Vážení uživatelé,
16. 8. 2020 budou služby Blog.cz a Galerie.cz ukončeny.
Děkujeme vám za společně strávené roky!
Zjistit více
 
Na všechny fotografie z galerie a fotogalerie jsou uplatněna autorská práva. Bez mého svolení nekopirovat!!!

Imunologie-Protilátky

29. března 2008 v 23:08 | Sharka |  Maturita
PROTILÁTKY -Ab
-Imunoglobulíny-Ig jsou komplexní globulínové glykoproteiny schopné specifické vazby s antigenem.
-Jsou přítomny v séru a jiných tělních tekutinách a na sliznicích
-koncentrace kolísá v závislosti na věku, pohlaví, vlivem imunizace, při patologických stavech
Struktura
-všechny imunoglobuliny mají stejnou základní strukturu. Skládají se ze dvou těžkých /H/ řetězců a dvou lehkých /L/ polypeptidových řetězců., spojených disulfidickými můstky
-oba řetězce mají dvě části- variabilní /V/ a konstantní /c/. Proteolytickými enzymy lze oddělit oba typy fragmentů :
-Fab -s protilátkovou specifičností, tj. schopností vázat antigen
-Fc- který je tvořen zbývajícími částmi H- řetězců a který zodpovídá za antigenně nespecifické vlastnosti Ig (aktivace komplementu, vazbu na buněčné membrány). Tyto fragmenty jsou spojeny tzv. kloubní oblastí, která umožňuje pohyblivost obou fragmentů Fab a tím přizpůsobit molekulu vzdálenosti antigenních determinant odpovídajícího antigenu.
- Těžké i lehké řetězce vytvářejí kompaktní globulární segmenty-domény. Označují se VL a VH, (variabilní) CL a CH (konstantní)
V lehkých řetězcích jsou dvě domény VL a VH.
V těžkých řetězcích je 1 doména variabilní a 3, někdy 4 domény konstantní
-Domény variabilní části (VH,VL), slouží ke reakci s antigenem. Odlišnost vazebných míst je je způsobena variabilitou sledu aminokyselin v této oblasti
-Domény konstantní jsou nutné pro aktivaci komplementu, vazbu na fagocyty při opsonizaci atd.
Imunoglobulíny se dělí podle struktury do 5 tříd
IgG, IgA, IgM, IgE, IgD (liší se mezi sebou stavbou konstantních domén těžkých řetězců)
Pro označeníé těžkých řetězců se užívá řecká abeceda . IgA má těžký řetězec α , IgG γ atd.
Lehké řetězce mají pouze dvě strukturní varianty, které se vyskytují ve všech třídách. Každá jednotlivá molekula má vždy lehké řetězce kapa -κ nebo lambda -λ.
Jednotlivé třídy imunoglobulinů se vedle základního rozdílu v těžkých řetězcích liší i uspořádáním molekuly.
Základem všech je čtyřřetězcová struktura
*IgG, IgD a IgA má stejné uspořádání řetězců. (2L + 2H).
*IgA-je zdvojený do "diméru", jenž je spojen řetězcem J
*IgM-má největší molekulu, neboť je "pentamer", opět spojený řetězcem J (10L + 10H)
Zásadní význam pro biologickou aktivitu imunoglobulinů má jejich schopnost vázat antigen
Základní funkční částí molekuly jsou vazebná místa pro antigen (jsou tvořena úsekem variabilní domény jednoho těžkého a jednoho lehkého řetězce, takže na molekule Ig jsou dvě vazebná místa (shodná)
Molekuly různých Ab mají ve vazebných místech zastoupeny různé sekvence aminokyselin, liší se strukturou a tedy i schopností vázat různé antigenní determinanty
Jeden lymfocyt B tvoří protilátky s identickými vazebnými místy
Jeden lymfocyt a celé jeho potomstvo tvoří Ab proti jrdné antigenní determinantě. Jiný lymfocyt tvoří Ab proti jiné determinantě.
15
Geny pro řetězce imunoglobulinů vznikají při dozrávání lymfocytů
Protilátky mohou odlišit kolem 100 milonů různých antigenních determinant.
K jejich kódování by bylo zapotřebí teoreticky 10 000 000 genů, což není realizovatelné
K rozrůznění dochází při dozrávání B lymfocytů.
-Gen je vytvořen ze 4 subgenových úseků
-První subgeny patří do skupiny V, druhé do D, třetí J a čtvrté C. (počet variant skupiny C odpovídá počtu tříd Ig-5)
-Při dozrávání dochází k přeskupování subgenů tak, že z každé skupiny se použije jen jeden
-Výběr je náhodný
-Kombinací různých těžkých a lehkých řetězců vzniká obrovská rozličnost-diverzita protilátek
- ve skutečnosti je počet genů ještě vyšší (chyby při spojování subgenů, mutace)
IgG-největší podíl protilátek, koncentrace u dospělých okolo 12g/l. prochází placentou Tvoří se až v pozdějším období po styku organismu s Ag. Je hlavním syntetizovaným Ig během sekundární odpovědi. Poločas rozpadu 23 dnů
IgM-molekula větší-z 5 podjednotek Koncentrace v séru asi 1.5g/l, placentou neprochází. Je časově prvním Ig, poločas rozpadu 5 dnů. Časné fáze infekce
IgA-vyskytuje se jako monomer ( v séru) a dimer.( sliznice). Poločas rozpadu 6 dnů. Na základě strukturních rozdílů řetězce alfa odlišujeme 2 podtřídy - IgA1 a IgA2. IgA jsou hlavním elementem tzv. slizničního imunitního systému
IgD-ve stopových koncentracích, receptor pro antigen
IgE-v nízké koncentraci. Hraje roli v patogenezi atopické přecitlivělosti (alergie)
 

Buď první, kdo ohodnotí tento článek.

Nový komentář

Přihlásit se
  Ještě nemáte vlastní web? Můžete si jej zdarma založit na Blog.cz.
 

Aktuální články

Reklama